Las proteínas
¿Qué son las proteínas?
Son grandes moléculas orgánicas compuestas por cuatro átomos: carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno (CHON), aunque algunas poseen también azufre y fósforo (CHONSP). Las proteínas son insolubles en agua y de estructura compleja, ya que cada una de ellas tiene una forma directamente relacionada con su función biológica. Las proteínas están conformadas por aminoácidos. Tan solo veinte aminoácidos diferentes se combinan para formar todas las variedades de proteínas existentes. Los aminoácidos pueden ser esenciales y no esenciales. Los esenciales, presentes en la carne y en algunos vegetales, tienen que ingresar con la dieta porque el organismo no los produce. Los aminoácidos no esenciales, en cambio, son elaborados por el organismo y también están en los alimentos.
Función
Las funciones de las proteínas son las siguientes:
- Las proteínas tienen una función defensiva, ya que crean los anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo son proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos ante posibles antígenos.
- Las proteínas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas están formados los siguientes compuestos: Hemoglobina, proteínas plasmáticas, hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las reacciones químicas que suceden en el organismo. Algunas proteínas como la ciclina sirven para regular la división celular y otras regulan la expresión de ciertos genes.
- Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas y numerosas. Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo.
- Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio osmótico. Es la conocida como función homeostática de las proteínas.
- La contracción de los músculos través de la miosina y actina es una función de las proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células constituyendo las miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos. En la función contráctil de las proteínas también está implicada la dineina que está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
- La función de resistencia o función estructural de las proteínas también es de gran importancia ya que las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos como el colágeno del tejido conjuntivo fibroso, reticulina y elastina elastina del tejido conjuntivo elástico. Con este tipo de proteínas se forma la estructura del organismo. Algunas proteínas forman estructuras celulares como las histonas, que forman parte de los cromosomas que regulan la expresión genética. Algunas glucoproteínas actuan como receptores formando parte de las membranas celulares o facilitan el transporte de sustancias. Si fuera necesario, las proteínas cumplen también una función energética para el organismo pudiendo aportar hasta 4 kcal. de energía por gramo. Ejemplos de la función de reserva de las proteínas son la lactoalbúmina de la leche o a ovoalbúmina de la clara de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del grano de trigo constituyendo estos últimos la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.
- Las proteínas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la hemoglobina y la mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos vertebrados y en los músculos respectivamente. En los invertebrados, la función de proteínas como la hemoglobina que transporta el oxígeno la realizas la hemocianina. Otros ejemplos de proteínas cuya función es el transporte son citocromos que transportan electrones e lipoproteínas que transportan lípidos por la sangre.
Su estructura
Las proteínas poseen una estructura química central que consiste en una cadena lineal de aminoácidos plegada de forma que muestra una estructura tridimensional, esto les permite a las proteínas realizar sus funciones.
Representaciones de que son proteínas
En las proteínas se codifica el material genético de cada organismo y en él se especifica su secuencia de aminoácidos. Estas secuencias de aminoácidos se sintetizan por los ribosomas para formar las macromoléculas que son las proteínas.
Existen 20 aminoácidos diferentes que se combinan entre ellos de múltiples maneras para formar cada tipo de proteínas. Los aminoácidos pueden dividirse en 2 tipos: Aminoácidos esenciales que son 9 y que se obtienen de alimentos y aminoácidos no esenciales que son 11 y se producen en nuestro cuerpo.
La composición de las proteínas consta de carbono, hidrógeno, nitrógeno y oxígeno además de otros elementos como azufre, hierro, fósforo y cinc.
En las células, las moléculas orgánicas más abundantes que son las proteínas, constituyen más de el 50 % del peso seco de las mismas.
Las proteínas son el principal nutriente para la formación de los músculos del cuerpo.
Clasificación de las proteínas
Según su composición, las proteínas se pueden clasificar en dos tipos que son proteínas simples o proteínas conjugadas.
Por un lado tenemos las proteínas que son proteínas simples y son aquellas que, por hidrolisis, producen solamente µ-aminoácidos. Un ejemplo de proteína que es una proteína simple es la ubiquitina.
Por otro lado, están proteínas que son proteínas conjugadas. Estas proteínas contienen además de su cadena polipeptídica un componente que no es un aminoácido, denominado grupo prostético. Este componente puede ser un ácido nucleico, un lípido, un azucar o simplemente un ión inorgánico. Ejemplos de proteínas que son proteínas conjugadas son la mioglobina, la hemoglobina y los citocromos.
Según su forma, las proteínas se clasifican en dos tipos que son proteínas fibrosas y proteínas globulares.
Si en un tipo de proteínas hay una dimensión mayor que las demás de dice que son proteínas fibrosas. Es común que este tipo de proteínas, las proteínas fibrosas, tengan además funciones estructurales.
En las proteínas que son proteínas globulares su cadena polipeptídica se encuentra enrollada sobre sí misma. Esto da lugar a una estructura que es esférica y compacta en mayor o menor medida.
Proteínas simples
Estas proteínas se pueden clasificar en dos categorías según su forma.
Proteínas fibrosas
Como hebras, ya sean solas o en grupos
Generalmente poseen estructura secundaria
Insolubles en agua
Unidades estructurales o estructuras protectoras. Ex, la queratina en el cabello y la piel, algunas fibras vegetales, también en las cutículas. Además de algunos son de contracción como la miosina de los músculos y la elastina del tejido conjuntivo.
Proteínas globulares
Las proteínas globulares se dividen en seis categorías y, en general, estos son:
Casi redondeada en su contorno
Con la estructura terciaria o cuaternaria
En su mayoría solubles, si son pequeñas (disminuye la solubilidad y aumenta la coagulabilidad con el calor con aumento de tamaño), por ejemplo, las enzimas
La función enzimática y no enzimática.
Albúminas
Las moléculas grandes, solución de sal neutra, soluble en agua y se diluye, se coagula al calentarla. Por ejemplo, la beta-amilasa, la albúmina de huevo, la albúmina del suero sanguíneo, los granos de trigo (Triticum) y las semillas de ricino (Ricinus communis).
Globulinas
Las moléculas grandes, neutrales, solubles en agua salada, se coagulan al calentarse a altas temperaturas, por ejemplo, la a-amilasa, los anticuerpos en la sangre, las globulinas de suero, el fibrinógeno sanguíneo, los granos de trigo, semillas de ricino, mostazas, legumina y vicillin de los guisantes, el archin y cornarchin de los cacahuetes y la glicina de la soja.
Prolaminas
Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas y alcohol del 70-80%, por ejemplo, la gliadina de trigo, la cebada y herdein de zeína de maíz. Estos están casi ausente en dicotyle-dones.
Glutelinas
Insolubles en agua, pero solubles en un ácido débil o una base. Por ejemplo, el oryzenin de arroz y la hordenina en la cebada.
Histonas
Moléculas pequeñas con más proteínas básicas, solubles en agua, pero no se coagulan fácilmente por el calor, por lo general se encuentran asociadas con los ácidos nucleicos, como en nucleoproteínas.
Prolaminas
Contienen aminoácidos básicos, solubles en agua y no se coagulan con el calor.
Proteínas conjugadas
Estos complejos de proteínas y otras moléculas diferentes se pueden dividir en siete tipos:
Las dos propiedades principales de las proteínas, que permiten su existencia y el correcto desempeño de sus funciones son la estabilidad y la solubilidad.
La primera hace referencia a que las proteínas deben ser estables en el medio en el que estén almacenadas o en el que desarrollan su función, de manera que su vida media sea lo más larga posible y no genere contratiempos en el organismo.
En cuanto a la solubilidad, se refiere a que cada proteína tiene una temperatura y un pH que se deben mantener para que los enlaces sean estables.
Las proteínas tienen también algunas otras propiedades secundarias, que dependen de las características químicas que poseen. Es el caso de la especificidad (su estructura hace que cada proteína desempeñe una función específica y concreta diferente de las demás y de la función que pueden tener otras moléculas), la amortiguación de pH (pueden comportarse como ácidos o como básicos, en función de si pierden o ganan electrones, y hacen que el pH de un tejido o compuesto del organismo se mantenga a los niveles adecuados) o la capacidad electrolítica que les permite trasladarse de los polos positivos a los negativos y viceversa.
Las proteínas y autismo
Los científicos han descubierto cómo las mutaciones en dos proteínas pueden provocar autismo.
Han demostrado una proteína aumenta la excitabilidad de las células nerviosas, mientras que el otro tipo de proteína inhibe la actividad celular. El equipo de la Universidad de Texas encontró que en circunstancias normales, las proteínas se contrapesan.
Entender cómo funciona el cerebro autista es diferente del cerebro normal, tendrá importantes implicaciones para la educación y la intervención.
Los resultados sugieren una nueva teoría de que el autismo implica un desequilibrio entre la excitación y conexiones inhibitorias entre las células nerviosas. Las proteínas, que sirven para vincular físicamente las células nerviosas entre sí, fueron descubiertas por el equipo de la Universidad Southwestern Medical Center hace más de una década.
Sin embargo, hasta que el último estudio de su función exacta se había claro, el investigador Dr. Ege Kavalali dijo: "Las mutaciones en estas proteínas han sido vinculadas a determinadas variedades de autismo." Este trabajo ofrece una clara idea de cómo funcionan las proteínas. Nunca podremos diseñar una estrategia terapéutica sin saber qué hacen estas mutaciones".
Uniones entre las células
Las proteínas neuroligin-1 y neuroligin-2 crean una unión o sinapsis entre las células nerviosas, lo que les permite hacer conexiones entre ellas. En estudios en ratas los investigadores mostraron que el aumento de los niveles de ambas proteínas en las células nerviosas condujo a la creación de sinapsis adicionales.
La proteína neuroligin-1 se asoció con las conexiones excitatorias y la proteína neuroligin-2, con conexiones inhibitorias. Cuando se presentó una forma mutante de la proteína neuroligin-1 que se cree que portan algunas personas con autismo, el número de sinapsis se redujo de manera espectacular y las células se convirtieron en mucho menos excitables.
Sólo un número relativamente pequeño de las sinapsis con las que los niños nacidos sobreviven hasta la edad adulta, con los que están inactivos se sacrificaron durante la infancia. Las últimas investigaciones indican que con una forma mutante de la proteina neuroligin se puede reducir el número de sinapsis que se desarollan en la edad adulta.
Esto podría obstaculizar la capacidad de las células nerviosas para que realicen sus conexiones habituales y puede provocar el déficit observado en las personas con autismo, lo que afecta a la forma en que una persona se comunica e interactúa con otras personas.
El autismo y las proteínas
Las personas con autismo pueden tener dificultades relacionadas con la comprensión de los sentimientos de los demás. Para algunos, esto puede hacer que sea difícil de desarrollar amistades, y tener sentido del mundo en general.
El autismo a menudo también se asocia con problemas de aprendizaje. El profesor Simon Baron-Cohen, director del Centro de Investigación de Autismo en la Universidad de Cambridge, dijo que la investigación del papel de la neuroligins era importante en el autismo.
Dijo: "Necesitamos saber más sobre los genes que codifican para neuroligins, y la neuroligins misma, a fin de establecer si juegan un papel específico en la causa del espectro de autismo y las condiciones en las que se produce. "Entender cómo el cerebro autista es diferente del cerebro normal, tendrá importantes implicaciones para la educación y la intervención".
Por un lado tenemos las proteínas que son proteínas simples y son aquellas que, por hidrolisis, producen solamente µ-aminoácidos. Un ejemplo de proteína que es una proteína simple es la ubiquitina.
Por otro lado, están proteínas que son proteínas conjugadas. Estas proteínas contienen además de su cadena polipeptídica un componente que no es un aminoácido, denominado grupo prostético. Este componente puede ser un ácido nucleico, un lípido, un azucar o simplemente un ión inorgánico. Ejemplos de proteínas que son proteínas conjugadas son la mioglobina, la hemoglobina y los citocromos.
Según su forma, las proteínas se clasifican en dos tipos que son proteínas fibrosas y proteínas globulares.
Si en un tipo de proteínas hay una dimensión mayor que las demás de dice que son proteínas fibrosas. Es común que este tipo de proteínas, las proteínas fibrosas, tengan además funciones estructurales.
En las proteínas que son proteínas globulares su cadena polipeptídica se encuentra enrollada sobre sí misma. Esto da lugar a una estructura que es esférica y compacta en mayor o menor medida.
Proteínas simples
Estas proteínas se pueden clasificar en dos categorías según su forma.
Proteínas fibrosas
Como hebras, ya sean solas o en grupos
Generalmente poseen estructura secundaria
Insolubles en agua
Unidades estructurales o estructuras protectoras. Ex, la queratina en el cabello y la piel, algunas fibras vegetales, también en las cutículas. Además de algunos son de contracción como la miosina de los músculos y la elastina del tejido conjuntivo.
Proteínas globulares
Las proteínas globulares se dividen en seis categorías y, en general, estos son:
Casi redondeada en su contorno
Con la estructura terciaria o cuaternaria
En su mayoría solubles, si son pequeñas (disminuye la solubilidad y aumenta la coagulabilidad con el calor con aumento de tamaño), por ejemplo, las enzimas
La función enzimática y no enzimática.
Albúminas
Las moléculas grandes, solución de sal neutra, soluble en agua y se diluye, se coagula al calentarla. Por ejemplo, la beta-amilasa, la albúmina de huevo, la albúmina del suero sanguíneo, los granos de trigo (Triticum) y las semillas de ricino (Ricinus communis).
Globulinas
Las moléculas grandes, neutrales, solubles en agua salada, se coagulan al calentarse a altas temperaturas, por ejemplo, la a-amilasa, los anticuerpos en la sangre, las globulinas de suero, el fibrinógeno sanguíneo, los granos de trigo, semillas de ricino, mostazas, legumina y vicillin de los guisantes, el archin y cornarchin de los cacahuetes y la glicina de la soja.
Prolaminas
Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas y alcohol del 70-80%, por ejemplo, la gliadina de trigo, la cebada y herdein de zeína de maíz. Estos están casi ausente en dicotyle-dones.
Glutelinas
Insolubles en agua, pero solubles en un ácido débil o una base. Por ejemplo, el oryzenin de arroz y la hordenina en la cebada.
Histonas
Moléculas pequeñas con más proteínas básicas, solubles en agua, pero no se coagulan fácilmente por el calor, por lo general se encuentran asociadas con los ácidos nucleicos, como en nucleoproteínas.
Prolaminas
Contienen aminoácidos básicos, solubles en agua y no se coagulan con el calor.
Proteínas conjugadas
Estos complejos de proteínas y otras moléculas diferentes se pueden dividir en siete tipos:
- Nucleoproteínas (proteínas + ácidos nucleicos) se encuentran en el núcleo (en su mayoría constituyen los cromosomas). Los ribosomas son partículas de ribonucleoproteínas en esencia.
- Las lipoproteínas (proteínas + lípidos) se encuentran en las membranas y las superficies de la membrana y toman parte en la organización de la membrana y sus funciones.
- Las glicoproteínas (proteínas + hidratos de carbono) juegan un papel importante en los sistemas de reconocimiento de las células y los mecanismos celulares de defensa contra los microorganismos. Se encuentran en la superficie de la membrana y en las paredes celulares.
- Cromoproteínas (proteínas + pigmentos) que se encuentra en flavoproteína, la hemoglobina, chloroplastin (con clorofila en tilacoides).
- Metaloproteínas son complejos de proteinas con elementos metálicos (Zn, Mn, Cu, Fe) como el Fe de la ferritina.
- Mucoproteínas (proteínas + muoild) están presentes en la saliva (mucina por ejemplo).
- Fosfoproteínas (proteína + fosfato) están presentes en la leche (por ejemplo, caseína), huevo (por ejemplo, vitelina), etc.
Propiedades
La primera hace referencia a que las proteínas deben ser estables en el medio en el que estén almacenadas o en el que desarrollan su función, de manera que su vida media sea lo más larga posible y no genere contratiempos en el organismo.
En cuanto a la solubilidad, se refiere a que cada proteína tiene una temperatura y un pH que se deben mantener para que los enlaces sean estables.
Las proteínas tienen también algunas otras propiedades secundarias, que dependen de las características químicas que poseen. Es el caso de la especificidad (su estructura hace que cada proteína desempeñe una función específica y concreta diferente de las demás y de la función que pueden tener otras moléculas), la amortiguación de pH (pueden comportarse como ácidos o como básicos, en función de si pierden o ganan electrones, y hacen que el pH de un tejido o compuesto del organismo se mantenga a los niveles adecuados) o la capacidad electrolítica que les permite trasladarse de los polos positivos a los negativos y viceversa.
Noticias e investigaciones acerca de las proteínas
Las proteínas y autismo
Los científicos han descubierto cómo las mutaciones en dos proteínas pueden provocar autismo.
Entender cómo funciona el cerebro autista es diferente del cerebro normal, tendrá importantes implicaciones para la educación y la intervención.
Los resultados sugieren una nueva teoría de que el autismo implica un desequilibrio entre la excitación y conexiones inhibitorias entre las células nerviosas. Las proteínas, que sirven para vincular físicamente las células nerviosas entre sí, fueron descubiertas por el equipo de la Universidad Southwestern Medical Center hace más de una década.
Sin embargo, hasta que el último estudio de su función exacta se había claro, el investigador Dr. Ege Kavalali dijo: "Las mutaciones en estas proteínas han sido vinculadas a determinadas variedades de autismo." Este trabajo ofrece una clara idea de cómo funcionan las proteínas. Nunca podremos diseñar una estrategia terapéutica sin saber qué hacen estas mutaciones".
Uniones entre las células
Las proteínas neuroligin-1 y neuroligin-2 crean una unión o sinapsis entre las células nerviosas, lo que les permite hacer conexiones entre ellas. En estudios en ratas los investigadores mostraron que el aumento de los niveles de ambas proteínas en las células nerviosas condujo a la creación de sinapsis adicionales.
La proteína neuroligin-1 se asoció con las conexiones excitatorias y la proteína neuroligin-2, con conexiones inhibitorias. Cuando se presentó una forma mutante de la proteína neuroligin-1 que se cree que portan algunas personas con autismo, el número de sinapsis se redujo de manera espectacular y las células se convirtieron en mucho menos excitables.
Sólo un número relativamente pequeño de las sinapsis con las que los niños nacidos sobreviven hasta la edad adulta, con los que están inactivos se sacrificaron durante la infancia. Las últimas investigaciones indican que con una forma mutante de la proteina neuroligin se puede reducir el número de sinapsis que se desarollan en la edad adulta.
Esto podría obstaculizar la capacidad de las células nerviosas para que realicen sus conexiones habituales y puede provocar el déficit observado en las personas con autismo, lo que afecta a la forma en que una persona se comunica e interactúa con otras personas.
El autismo y las proteínas
Las personas con autismo pueden tener dificultades relacionadas con la comprensión de los sentimientos de los demás. Para algunos, esto puede hacer que sea difícil de desarrollar amistades, y tener sentido del mundo en general.
El autismo a menudo también se asocia con problemas de aprendizaje. El profesor Simon Baron-Cohen, director del Centro de Investigación de Autismo en la Universidad de Cambridge, dijo que la investigación del papel de la neuroligins era importante en el autismo.
Dijo: "Necesitamos saber más sobre los genes que codifican para neuroligins, y la neuroligins misma, a fin de establecer si juegan un papel específico en la causa del espectro de autismo y las condiciones en las que se produce. "Entender cómo el cerebro autista es diferente del cerebro normal, tendrá importantes implicaciones para la educación y la intervención".
Estructura de proteínas con modelos
Un diluvio de datos está saliendo de la investigación del genoma, incluyendo datos sobre la secuencia de las proteínas.
Para ayudar a mantener el ritmo de este flujo de conocimiento, científicos, informáticos, biofísicos y bioquímicos de todo el mundo han estado desarrollando tecnologías avanzadas para ayudar a obtener rápidamente y con precisión la estructura tridimensional de las proteínas a partir de estos datos.
En una competición que se le ha llamado "Juegos Olímpicos de predicción de estructura de proteínas", dos equipos de científicos de la Universidad de Missouri fueron clasificados entre los mejores del mundo.
Sus nuevos servidores de predicción de estructuras de proteínas, más rápidos y más exactos ayudarán a los científicos a determinar mejor las funciones de las proteínas en las células.
Las proteínas realizan muchas funciones en las células. Algunas proteínas hacen que el cabello sea fuerte y flexible, mientras que otras ayudan a digerir los alimentos contribuyen a casi todas las funciones necesarias para la vida.
La función de una proteína está determinada por su compacta forma tridimensional dictada por una secuencia única de aminoácidos codificados por el genoma. Si una proteína se deforma o desplaza, deja de funcionar correctamente. En los seres humanos, la acumulación de proteínas mal plegadas (misfolded) está vinculada a una serie de trastornos, incluyendo la enfermedad de Parkinson, el cáncer y la diabetes.
"Dada la importancia de la estructura de la proteína en todos los procesos biológicos, la capacidad de predecir con precisión la estructura de la proteína a partir de la secuencia de datos es uno de los problemas más difíciles de la biología de hoy", dijo Jianlin Cheng, profesor auxiliar de ciencias de la computación en la Facultad de Ingeniería de Universidad de Missouri.
Modelos de proteínas
También es un problema que puede resolverse con las simulaciones se ejecutan en los servidores informáticos. Ahora, los grupos de investigación de todo el mundo están en una carrera para ver quién puede desarrollar el mejor servidor.
La evaluación crítica de las técnicas de predicción de estructura de las proteínas una competición que se trata del diseño del modelo de proteínas por grupos de todo el mundo para ver cual es el método más se aproxima a las estructuras de determinadas proteínas en el laboratorio. El objetivo es proporcionar una rigurosa prueba de precisión de cálculo de los actuales métodos de predicción de la estructura de la proteína.
Actualmente se están realizando investigaciones basándose en un juego de proteínas. Se trata de un juego online multijugador en el que los participantes hacen pruebas de plegado de proteínas que se utilizarán para descubrir nuevas funciones de las proteínas.
Proteína de la leche asociada con enfermedades
La cadena proveniente de esta histidina es un fragmento de proteína conocido como beta casomorfina 7 (BCM 7). Los efectos negativos de este fragmento pueden ser devastadores ya que este es un poderoso opiáceo o narcótico además de un oxidante.
Según explica Woodford, que ha estado examinando estudios de población e investigaciones con animales y humanos, la proteína beta casomorfina 7 está asociada con la intolerancia a la leche y varias enfermedades autoinmunes como la diabetes de tipo 1, diabetes que suele aparecer en la infancia o la pubertad. En la gente que padece diabetes de tipo 1, el cuerpo destruye sus propias células de insulina.
La proteína beta casomorfina se ha mostrado como causa de deterioro neurológico en animales y gente, en particular en gente que padece autismo y esquizofrenia. Esto también interfiere con la respuesta inmunitaria. Se ha comprobado que la aplicación de esta proteína puede provocar diabetes tipo 1 en animales. La proteína beta casomorfina provoca inflamación de los vasos sanguíneos, y se asocia selectivamente a las células epiteliales en membranas mucosas como la nariz y la garganta, donde pueden estimular las secreciones de las mucosas.
Leche de vaca de tipo A2 y leche de vaca de tipo A1
Las proteínas de la leche dependen del tipo de vaca
Hay una diferencia importante entre la proteína humana beta caseína y la beta caseína producida por las vacas de tipo A1. La beta caseína humana es más parecida a la del tipo A2, lo que quiere decir que la leche humana libera mucha menos beta casomorfina que la liberada en la leche A1. Investigadores de Nueva Zelanda haciendo pruebas con leche humana, encontraron que en ella había menos del 1% de proteína beta casomorfina 7 en comparación con la que existe en la misma cantidad de leche de una vaca A1. Esto significa que los efectos narcóticos de la leche humana para alimentar a los bebés son menores que una centésima de los producidos por la leche A1.
Cómo actúa la proteína beta casomorfina 7 de la leche
Cuando esta proteína se libera en el intestino, debería ser difícil que atravesara la pared intestinal y pasara al flujo sanguíneo ya que es una molécula bastante grande. Pero en la gente que tiene fugas intestinales puede pasar fácilmente a través de la pared intestinal y entrar en el flujo sanguíneo. El Doctor Woodford explica que puede detectarse un incremento de estas proteínas en la orina. Según él, hay una clara evidencia de que la gente con úlceras de estómago o enfermedad celiaca no tratada, también puede absorber la proteína beta casomorfina 7 de esta forma. Los bebés también pueden absorberla también de esta manera ya que sus paredes intestinales permiten pasar grandes moléculas fácilmente al flujo sanguíneo. Esa es la forma en que son capaces de absorber el calostro de su madre.
Las proteínas de la leche materna son las más recomendables para la alimentación del bebéEsta susceptibilidad de los bebés a los efectos de la proteína beta casomorfina 7 hace que los productos de leche infantil de fórmula A1 vacas muy mala elección. Opioides como la proteína beta casomorfina 7 reducen el paso a través del tracto digestivo tal y como explica el Dr. Woodford, esta es la causa de que los bebés alimentados con productos basados en leche de vaca en lugar de leche humana sean susceptibles de paceder estreñimiento. Woodford sugiere la posibilidad de que esta reducción de paso a través del sistema digestivo que provoca la leche de vaca de tipo A1 puede incrementar la intolerancia a la lactosa.
Según Woodford, una temprana y prolongada exposición a la proteína beta casomorfina 7 por la ingesta de alimentos infantiles puede suponer una mayor probabilidad de padecer autismo y síndrome de Asperger además del resto de enfermedades que pueden resultar, lo cual está impulsando la investigación sobre el tema. Hasta que esté completada la investigación, sugiere que las madres den el pecho a sus bebés el mayor tiempo posible e insisten en usar sustitutos de la leche materna basados en leche de vacas de tipo A2.
Las razones de la mutación que produce la proteína beta casomorfina 7 son desconocidas y han ocurrido hace varios miles de años. El gen de la beta caseína A1 se extiende rápidamente en muchos países del mundo occidental.
Productos con leche de vacas A2 y alternativas.
No se sabe si la proteína beta casomorfina 7 puede ser un problema en el queso, helados, yogurt, leche u otros productos lácteos. En Francia no se aceptó la A1 razas de vacas y los quesos franceses se hacen con leche A2. En los EE.UU. sólo hay una factoría de lácteos con vacas A2 hasta la fecha, que se encuentra en Nebraska Firth.
Se desconocen los efectos de la proteína beta casomorfina 7 en otros lácteos
La absorción de esta proteína es mucho menor en las personas con tractos digestivos sanos, lo que sugiere que mantener una salud digestiva debería ser una prioridad por todos los que beban leche en paises con mayoría de vacas A1. Una de las mejoras formas de conseguir esto es con el consumo diario de alimentos probióticos. Como alternativa, también podemos usar leche de cabra que es de tipo A2.
Proteinuria y riesgo de embolia
Recientes investigaciones sugieren que los niveles altos de una proteína en la orina están asociados con la aparición de coágulos de sangre en las venas o en los pulmones (tromboembolismo venoso o TEV). El tipo de proteínas en la orina que está relacionado con estas afecciones es la proteína albúmina.
La incidencia global de tromboembolismo venoso en los países desarrollados es de aproximadamente 0,15 por ciento por año, variando desde menos de 0,005 por ciento en personas menores de 15 años hasta el 0,5 por ciento a los 80 años de edad.
Factores de riesgo conocidos de tromboembolismo venoso incluyen estasis, una ralentización del flujo normal de la sangre y cambios en la composición de la sangre. Sin embargo, en el 50 por ciento de casos de tromboembolismo venoso, ninguno de los factores de riesgo están presentes, de acuerdo con información de antecedentes en la investigación.
El exceso de esta proteína en la orina (la albúmina), conocido como microalbuminuria (entre 30 y 300 mg de proteína albúmina en la orina durante 24 horas de recogida de orina) se asocia con cambios en los niveles de varias proteínas de coagulación. El efecto de los trastornos de la coagulación es más evidente en el desarrollo de TEV que de tromboembolismo arterial (formación de un coágulo de sangre en el sistema arterial). “Por lo tanto, en teoría, es probable que exista una relación entre la microalbuminuria y TEV, sin embargo, este tema todavía no se ha investigado”, según han escrito los autores.
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