Péptidos

Los péptidos

Unión peptídica

La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida origina los péptidos. En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua (Figura de la izquierda). Cuando los AA se encuentran formando parte de una cadena polipeptídica se suelen denominar residuos, para diferenciarlos de su forma libre.

Cuando el péptido está formado por menos de 15 AA se trata de un oligopéptido (dipéptido, tripéptido, etc.). Cuando contiene entre 15 y 50 AA se trata de un polipéptido y si el número de AA es mayor, se habla de proteínas. En los seres vivos se pueden encontrar proteínas formadas por más de 1000 AA.

Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre habrá un grupo NH2 que no ha reaccionado (el extremo amino) y un grupo COOH que tampoco ha reaccionado (el extremo carboxilo).

La formación de los enlaces peptídicos da lugar a la cadena principal o esqueleto de la proteína, en la que la unidad repetitiva básica está formada por el -NH- (del grupo amino), el Ca (con su hidrógeno y su cadena lateral) y el -CO- del grupo carboxilo (recuadro de color morado en la figura superior). A partir del esqueleto se proyectan las cadenas laterales, responsables de sus propiedades químicas.

A la hora de nombrar un oligopéptido se considera como AA principal al que conserva el grupo carboxilo. El resto de los AA se nombran como sustituyentes, comenzando por el AA que ocupa el extremo amino. Por ejemplo, el tripéptido de la figura superior es Ser-Tyr-Cys se denominará seril-tirosil-cisteína.

Para nombrar polipéptidos y proteínas, se recurre a nombres triviales que, en la mayoría de los casos, hacen referencia a su función.

Se denomina secuencia de un péptido o de una proteína al orden de los AA que lo integran. La secuencia viene determinada por:

1.- qué AA forman del péptido o proteína

2.- el orden en que están ensamblados

Los términos polipéptido y proteína no siempre son equivalentes, puesto que algunas proteínas están formadas por más de una cadena polipeptídica. Es el caso de la hemoglobina (Figura de la izquierda). En este caso:
Cada polipeptído no se considera como una proteína, sino como una subunidad de una proteína, y está representado de un color distinto en la figura

el término proteína se refiere a la asociación funcional de las 4 subunidades.

Oligopéptido (tetrapéptido)

Los péptidos (del griego πεπτός, peptós, digerido) son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos.

Los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y son responsables por un gran número de funciones, muchas de las cuales todavía no se conocen.La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido, y si el número es alto, a una proteína, aunque los límites entre ambos no están definidos. Orientativamente:

Oligopéptido: de 2 a 10 aminoácidos.

Polipéptido: entre 10 y 100 aminoácidos.

Proteína: más de 50 aminoácidos. Las proteínas con una sola cadena polipeptídica se denominan proteínas monoméricas, mientras que las compuestas de más de una cadena polipeptídica se conocen como proteínas multiméricas.

Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen menos de diez mil o doce mil Daltons de masa) y que las proteínas pueden estar formadas por la unión de varios polipéptidos y a veces grupos prostéticos. Un ejemplo de polipéptido es la insulina, compuesta por 51 aminoácidos y conocida como una hormona de acuerdo a la función que tiene en el organismo de los seres humanos.

El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal.

Para nombrar un péptido se empieza por el aminoácido que porta el grupo –NH2 terminal, y se termina por el aminoácido que porta el grupo -COOH. En el sistema clásico cada aminoácido se representa por tres letras, y en el moderno, impuesto por la genética molecular, por una letra. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina, Ala-Ser, o AS.

Comportamiento ácido-base de los péptidos

Puesto que tienen un grupo amino terminal y un carboxilo terminal, y pueden tener grupos R ionizables, los péptidos tienen un comportamiento ácido-base similar al de los aminoácidos.

Los péptidos, al igual que aminoácidos y proteínas son biomoléculas con un carácter anfótero que permiten la regulación homeostática de los organismos.

Es de destacar este comportamiento en las enzimas, péptidos que funcionan como catalizadores biológicos de las reacciones metabólicas, ya que tienen una capacidad de funcionamiento dentro de ciertos niveles de pH. En caso de superarse se produce una descompensación de cargas en la superficie de la enzima, que pierde su estructura y su función

Reacciones químicas de los péptidos


Son las mismas las de los aminoácidos, es decir, las que den respectivamente sus grupos amino, carboxilo y R. Estas reacciones (sobre todo las del los grupos amino y carboxilo) se han empleado para secuenciar péptidos.

Funciones de los péptidos

En los animales superiores llama la atención el hecho de cómo unos pocos AA que no presentan actividad alguna en forma aislada son capaces de desencadenar respuestas biológicas tan intensas. Los péptidos se producen generalmente mediante la hidrólisis de proteínas precursoras, aunque en hongos y bacterias existen sistemas de síntesis peptídica no ribosómica, en los cuales los AA son activados a través de una vía diferente.


Entre las funciones biológicas más importantes que realizan los péptidos podemos destacar las siguientes:

Agentes Vasoactivos

El agente hipertensor más potente que se conoce es la angiotensina II, un octapéptido que se origina mediante la hidrólisis de una proteína precursora que se llama angiotensinógeno, y que no tiene actividad vasopresora.


Otros péptidos son agentes hipotensores (tienen actividad vasodilatadora). Uno de los mejor conocidos es la bradiquinina, un nonapéptido que se origina mediante la hidrólisis de una proteína precursora que se llama quininógeno. En la figura inferior se omiten los dobles enlaces de la bradiquinina.

Hormonas

Las hormonas son señales químicas que ejercen su acción sobre órganos y tejidos situados lejos del lugar donde se han sintetizado. Muchas hormonas tienen estructura peptídica, como por ejemplo:

Oxitocina: nonapéptido (CYIQNCPLG) segregado por la hipófisis. Provoca la contracción uterina y la secreción de leche por la glándula mamaria, facilitando el parto y la alimentación del recién nacido
Vasopresina: nonapéptido (CYFQNCPRG) que induce la reabsorción de agua en el riñón (también se llama hormona antidiurética)
Somatostatina: tetradecapéptido que inhibe la liberación de la hormona del crecimiento
Insulina: Hormona compuesta por 51 AA sintetizada en el páncreas. Estimula la aborción de glucosa por parte de las células. Su ausencia es causa de diabetes. La insulina fue el primer péptido que se secuenció por métodos químicos. Por ese trabajo, Frederick Sanger recibió el Nobel de Química en 1958. Está formada por dos cadenas polipeptídicas unidas entre sí mediante tres puentes disulfuro (en color amarillo en la figura de la tabla inferior)

Glucagón: Hormona compuesta por 29 AA liberada por el páncreas cuando los niveles de azúcar en sangre son altos. Hace que en el hígado, el glucógeno se hidrolice para generar glucosa. Sus efectos son los contrarios a los de la insulina.

Neurotransmisores

Los neurotransmisores son señales químicas producidas en un terminal nervioso presináptico, y que a través de un receptor específico ejercen su acción sobre la neurona post-sináptica (figura de la derecha). Son neurotransmisores peptídicos las encefalinas (pentapéptidos), la b- endorfina (de 31 aminoácidos) y la sustancia P (undecapéptido).

Antibióticos

La valinomicina y la gramicidina S son dos péptidos cíclicos con acción antibiótica. Los dos contienen aminoácidos de la serie D, además de otros aminoácidos no proteicos.


La valinomicina es un ionóforo: es capaz de transportar iones potasio (en color verde en la figura) a través de las membrana biológicas.

Antioxidantes

El glutation (H-g-Glu-Cys-Gly-OH) es un tripéptido que actúa como antioxidante celular. Reduce las especies reactivas del oxígeno (como el peróxido de H) gracias a la enzima glutatión peroxidasa, la cual cataliza la siguiente reacción:

H2O2 + 2GSH --> GSSG + 2 H2O

Proteínas 

Los péptidos son moléculas más comúnmente conocidas como proteínas. Según el libro "Principios de Bioquímica," todos los péptidos están compuestos de aminoácidos químicamente unidos entre sí. Los péptidos varían en tamaño de dos aminoácidos - dipéptidos - a miles de aminoácidos o polipéptidos. La función de un péptido se determina por su secuencia de ácido tamaño y amino.

Los transportistas 

Todas las células tienen una membrana protectora que previene la mayoría de las sustancias de pasar fácilmente en la célula. Según el libro "Nutrición avanzada y el metabolismo humano," algunos péptidos actúan como transportadores que permiten selectivamente a determinadas sustancias que pasan a la célula a través de la membrana celular. Por ejemplo, los transportadores de glucosa son necesarias para la glucosa para viajar desde la sangre en el músculo u otras células para ser utilizado para la energía. Del mismo modo, los productos de desecho celulares pueden salir de la célula a través de ciertos transportadores de péptidos.

Enzimas 

Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones metabólicas. De acuerdo con los "Principios de Bioquímica," la mayoría de las enzimas son péptidos. Cientos de enzimas se encuentran en todo el cuerpo para acelerar reacciones implicadas en muchos procesos. Estos procesos incluyen la digestión de alimentos, producción de energía y síntesis de los componentes celulares.

Estructura 

De acuerdo con "Nutrición avanzada y el metabolismo humano," péptidos también funcionan como elementos estructurales del cuerpo. Por ejemplo, la actina y la miosina péptidos son importantes componentes estructurales del músculo. Los péptidos también contribuyen a la forma del hueso y la fuerza. Ósea y muscular no sólo proporcionan estructura al cuerpo, pero también están involucrados en el movimiento y proporcionan una protección a los órganos internos.

Péptidos: el nuevo ingrediente 'it

En los últimos años, la utilización de péptidos cortos como ingredientes activos en Dermatología Cosmética ha supuesto una verdadera revolución en el tratamiento de los diferentes tipos de arrugas: Arrugas de expresión, ligadas a la contracción muscular, arrugas fotoinducidas, producidas por la acción de la radiación UVA y UVB sobre nuestra piel, arrugas fisiológicas y metabólicas, consecuencia de procesos de envejecimiento celular que implican la degradación de las proteínas estructurales de la piel. 

Los péptidos son moléculas que surgen de la unión de dos o más aminoácidos que se enlazan mediante los llamados enlaces peptídicos, de ahí su nombre. Estas moléculas se encuentran habitualmente en la naturaleza. Dependiendo del número de aminoácidos unidos por esos enlaces, los péptidos se denominan oligopéptidos (menos de 15 uniones, y dentro de este grupo hay pentapéptidos, hexapéptidos…), polipéptidos (entre 15 y 50) o pasan, cuando hay más de 50, a ser denominados proteínas. 

Las tareas de los péptidos son muy variadas. Pueden tener funciones antibióticas, hormonales o funcionar como neurotransmisores, como por ejemplo para avisar de que hay que producir unas determinadas sustancias sanadoras cuando la piel se daña, consiguen reducir el deterioro causado por los rayos solares y pueden actuar como antioxidantes en el organismo. 


Sin embargo, a partir de cierta edad (principalmente desde los 30 años) la piel deja de funcionar de un modo tan activo, y su actividad regeneradora empieza a disminuir, una disminución que se acelera cuando el cuerpo alcanza los 40 años. El colágeno y la elastina se deterioran y los fibroblastos pierden actividad. Por tanto, la piel va perdiendo firmeza, aparecen líneas de expresión, arrugas profundas… Precisamente los péptidos pueden ayudar a que la piel produzca otra vez las sustancias que necesita (como el colágeno, fundamental para la elasticidad) para mantenerse firme y con buen aspecto. Nos sirven para luchar de forma muy eficaz contra dicho envejecimiento cutáneo corrigiendo las arrugas de expresión tan difíciles de disimular. Cada vez que reímos, lloramos, parpadeamos, etc… la piel se somete a micro-tensiones y a medida que pasan los años la dermis se vuelve menos elástica y más sensible a las contracciones y estiramientos a los que se ve expuesta, con lo que se van formando las conocidas arrugas de expresión faciales (código de barras, contorno de ojos, comisura de los labios, etc), acentuándose con el paso de los días y dejando una marca cada vez más profunda y difícil de remediar.