Carbohidratos

Los carbohidratos

Los carbohidratos (también llamados “hidratos de carbono”) son uno de los tres tipos de macronutrientes presentes en nuestra alimentación (los otros dos son las grasas y las proteínas). Existen en multitud de formas y se encuentran principalmente en los alimentos tipo almidón, como el pan, la pasta alimenticia y el arroz, así como en algunas bebidas, como los zumos de frutas y las bebidas endulzadas con azúcares. Los carbohidratos constituyen la fuente energética más importante del organismo y resultan imprescindibles para una alimentación variada y equilibrada.


El progreso en las investigaciones científicas ha puesto en relieve las diversas funciones que tienen los carbohidratos en el cuerpo y su importancia para gozar de una buena salud. En la siguiente explicación se examinan más a fondo dichas investigaciones, para que el lector conozca mejor este macronutriente, siendo además necesario señalar que gran parte de nuestros conocimientos en torno a los carbohidratos datan ya de hace bastante tiempo.

¿Qué son?

Todos los carbohidratos están formados por unidades estructurales de azúcares, que se pueden clasificar según el número de unidades de azúcar que se combinen en una molécula. La glucosa, la fructosa y la galactosa son ejemplos destacados de los azúcares constituidos por una sola unidad (de azúcar); dicho tipo de azúcares se conocen también como “monosacáridos”. A los azúcares constituidos por dos unidades se le denomina “disacáridos”; los disacáridos más ampliamente conocidos son la sacarosa (“azúcar de mesa”) y la lactosa (el azúcar de la leche). La tabla siguiente muestra los principales tipos de carbohidratos alimenticios.

Clasificación

Según su estructura:

A) Monosacáridos o azúcares simples: no pueden ser hidrolizados a moléculas más pequeñas. En su nomenclatura, el sufijo “osa” es para designar un azúcar reductor que contiene un grupo aldehído o un grupo alfa-hidroxicetona. Ejemplo: Ribosa, arabinosa, xilosa, lixosa, ribulosa, fructosa, glucosa, que se encuentran en las frutas, miel y verduras. 

B) Oligosacáridos (oligos = pocos; son menos dulces que los monosacáridos o los disacáridos): polímeros desde 2 hasta 10 unidades de monosacáridos.

1) Disacáridos: formados por la unión de dos monosacáridos iguales o distintos que producen dos moléculas de monosacáridos por hidrólisis.

Ejemplo: lactosa (glucosa y galactosa), sacarosa (combinación de glucosa y fructosa), sacarosa es mejor conocida como azúcar de mesa, la lactosa considerada el azúcar de la leche (glucosa y galactosa) y la maltosa conocida como azúcar de los cereales y la cerveza (glucosa y glucosa).

2) Polisacáridos: están formados por la unión de más de 10 monosacáridos simples.

Complejos. Tienen función de reserva como almidón, glucógeno y dextranos y función estructural: celulosa y xilanos.

Polisacáridos: Son cadenas de gran longitud de cientos de moléculas de glucosa. Existen dos tipos: los almidones y las fibras o celulosa. Los almidones son convertidos por acción de la digestión a moléculas simples de glucosa, absorbidos y vertidos inmediatamente al torrente sanguíneo. El cuerpo humano no puede digerir las fibras, por lo que la utilidad de estas consiste principalmente en proporcionar volumen al bolo intestinal contribuyendo así a la digestión y ahora se sabe que una leve proporción de fibra puede ser fermentada por las bacterias intestinales y producir ácidos grasos de cadena corta. Las funciones de los polisacáridos son reserva energética y estructural. Los polisacáridos de reserva son los que guardan la glucosa, en forma de almidón en los vegetales y glucógeno en los animales, para liberarla al organismo cuando es necesaria.

Según su composición

Los diferentes tipos de carbohidratos que encontramos en los alimentos se clasifican en:

• Azúcares. En este grupo tenemos la glucosa, presente en la mayoría de alimentos de origen vegetal; la fructosa de la fruta y de la miel, y la galactosa, que encontramos en la leche y en vegetales. El glucógeno es el principal polisacárido de reserva en animales. Se acumula en forma de gránulos en el hígado y músculos que mueven el esqueleto. Está formado por miles de moléculas unidas por enlaces (1--4). Tiene forma de hélice y está ramificado, pero la ramificación es mayor, porque se produce cada 8 o 10 carbonos. Se puede decir que está formado por gran cantidad de maltosas.
• Almidones o féculas. Están en los cereales, los tubérculos (patata, boniato), las castañas, la calabaza y hortalizas de raíz como la remolacha, la zanahoria y el nabo.El glucógeno es el principal polisacárido de reserva en animales. Se acumula en forma de gránulos en el hígado y músculos que mueven el esqueleto. Está formado por miles de moléculas unidas por enlaces (1--4). Tiene forma de hélice y está ramificado, pero la ramificación es mayor, porque se produce cada 8 o 10 carbonos. Se puede decir que está formado por gran cantidad de maltosas.Almidón: principal polisacárido de reserva energética en los vegetales. Se acumula en forma de gránulos dentro de los plastos, sobre todo en las células de la semilla, de la raíz y del tallo. El almidón está compuesto de: Amilosa: formado por -D-glucopiranosas unidas mediante enlaces (1-4), formada por maltosa, en una cadena sin ramificar y por Amilopectina: formado por -D-glucopiranosas unidas mediante enlaces (1-4), de cadena ramificada cada 12 glucosas. 
• Celulosa o fibra. La encontramos exclusivamente en los alimentos vegetales (frutas y hortalizas, legumbres, cereales en grano). La celulosa es un polímero estructural ramificado, componente principal de las paredes celulares de las plantas A pesar de que está formada por glucosas, los animales no la pueden utilizar como fuente de energía, ya que no es digerible porque no cuentan con la enzima necesaria para romper los enlaces β-1,4-glucosídicos; sin embargo, es importante incluirla como fibra dietética porque facilita la digestión.

Aunque nuestros intestinos no la pueden asimilar, aporta muchos beneficios al organismo, entre los que podemos destacar los siguientes:

• Regula el tránsito intestinal.
• Provoca sensación de saciedad.
• Regula los niveles de colesterol.
• Controla los niveles de glucosa en sangre.
• Favorece el crecimiento de flora intestinal beneficiosa.
• Ayuda a la prevención del cáncer de colon.

Según la velocidad de absorción
Los carbohidratos que consumimos a través de los alimentos, a excepción de la fibra, se asimilan a nuestro organismo después de sufrir una serie de transformaciones que se producen gracias a las enzimas del intestino delgado.
Según la velocidad de absorción intestinal, podemos clasificar los carbohidratos en los siguientes tipos:

• De absorción muy rápida: zumos de fruta, miel, azúcar, melazas…
• De absorción rápida: frutas enteras, pan blanco, harinas blancas, arroz blanco…
• De absorción lenta: verduras, hortalizas, legumbres y cereales integrales…

Hay que tener en cuenta que en la velocidad de absorción de los hidratos de carbono intervienen otros factores además de la composición de los mismos. Así, por ejemplo, el contenido de proteínas y de grasas de los alimentos o el tiempo de cocción son factores que pueden modificar la rapidez de absorción de los azúcares. Por estas razones algunas clasificaciones prefieren distinguir entre:

• Carbohidratos simples (que corresponderían a los de absorción rápida).
• Carbohidratos complejos (que corresponderían a los de absorción lenta).

Función

La principal función de los carbohidratos en el organismo es que son la principal fuente de energía, es decir son moléculas energéticas; sin embargo también cumplen funciones tales como ahorro de proteínas, regulan el metabolismo de los lípidos, estructural. 

• Energéticamente: Se utilizan los carbohidratos como principal fuente de energía y no las grasas (lípidos), esto se debe a que el metabolismo de los carbohidratos (moléculas las cuales interaccionan con el agua mas fácilmente) es mucho mas rápido que el de los lípidos. El cuerpo humano utiliza los carbohidratos en forma de glucosa y es así como a partir de esta el organismo puede realizar múltiples funciones donde es necesaria la energía. Otra forma es cuando la glucosa es almacenada en forma de glucógeno en el musculo y en hígado, este queda disponible para cuando el organismo lo requiera. La glucosa también sirve como fuente de energía para el cerebro ya que este necesita de ella para realizar diversas funciones. 
• Ahorro de proteínas: Se da en caso de que el aporte de los carbohidratos sea insuficiente, de este modo se utilizarán las proteínas para fines energéticos.
• Regulación del metabolismo de los lípidos: Cuando la ingesta de carbohidratos es insuficiente, se da un metabolismo anormal de los lípidos produciendo de esta forma cuerpos cetónicos y estos provocan problemas (cetosis) 
• Estructural: La da a los órganos del cuerpo y las neuronas, además la definición de la identidad biológica de una persona, por ejemplo el grupo sanguíneo . En la membrana celular se encuentran algunos azucares tales como  fucosa,  manosa , ácido siálico, cada uno  en pequeñas cantidades pero son de gran importancia ya que sirven para el reconocimiento celular y para los diferentes grupos sanguíneos. Como componentes de ácidos nucleicos la ribosa y la desoxirribosa dando parte de su estructura. 
• Informativa: Al unirse los carbohidratos con los lípidos y las proteínas se forman glicolípidos y glicoproteínas respectivamente, estos se encuentran en la superficie celular realizan la función de reconocimiento en la membrana para hormonas, anticuerpos, bacterias, virus u otras células. 
• Detoxificación: El organismo por ciertas rutas metabólicas produce compuestos tóxicos tales como la bilirrubina u hormonas esteroideas; algunos que son producidos por otros organismos estos son los metabolitos secundarios como toxinas vegetales y antibióticos, y los de procedencia externa entre estos se encuentran los fármacos, drogas, insecticidas, aditivos alimentarios, entre otros; todos son tóxicos y poco solubles en agua por lo cual se acumulan en sitios con alto contenido lipídico tales como el cerebro y tejido adiposo, para deshacerse de estos compuestos una forma es conjugarlos con un derivado de la glucosa: el ácido glucorónico, de esta forma se hacen más solubles en agua y pueden ser desechados por la orina u otras vías.

Los carbohidratos más recomendables

De los grupos de carbohidratos que hemos visto, los de absorción lenta deberían constituir la base de nuestra alimentación. Los encontramos en alimentos naturales e integrales ricos en fibra, vitaminas y minerales: verduras y hortalizas frescas, legumbres y cereales integrales en grano (y derivados).

Incluimos las frutas en este mismo grupo de alimentos porque, aunque contienen azúcares de absorción rápida, proporcionan nutrientes esenciales y deben formar parte de una dieta equilibrada y natural.

Conviene evitar, en cambio, los alimentos procesados y refinados, que no contienen ningún tipo de nutriente y únicamente aportan calorías. Nos referimos a productos como: azúcar refinado, pan blanco, bollería industrial, patatas fritas de bolsa, cereales de desayuno, zumos industriales, refrescos, etc.

Efectos secundarios

Comer demasiados carbohidratos en forma de alimentos procesados, con altos contenidos de almidón o azucarados puede causar un incremento de las calorías totales. Esto puede llevar a un aumento de peso.

Limitar drásticamente los carbohidratos puede causar cetosis. La cetosis sucede cuando el cuerpo utiliza la grasa para producir energía debido a que los alimentos no aportan suficientes carbohidratos para que el cuerpo los utilice como fuente de energía. 

Recomendaciones

Lo mejor es obtener la mayoría de sus carbohidratos de alimentos integrales. Además de las calorías, los alimentos integrales suministran vitaminas, minerales y fibra.

Al tomar decisiones inteligentes sobre su alimentación, usted puede obtener la gama completa de carbohidratos saludables y suficientes nutrientes:

Elija una variedad de alimentos no procesados. Estos incluyen granos integrales, frutas y verduras frescas o congeladas, frijoles y legumbres frescas o enlatadas y productos lácteos desnatados o reducidos en grasas.

Lea las etiquetas de los alimentos enlatados, empacados y congelados para evitar grasa, sal y azúcar añadidos.

Procure que la mitad de sus porciones diarias de granos provengan de granos integrales.

Si consume granos refinados, asegúrese de que estén fortificados.

Elija frutas enteras y jugos 100% de fruta con poco o nada de azúcares añadidos. Procure que al menos la mitad de sus porciones diarias de frutas provengan de frutas enteras.

Limite su consumo de golosinas, bebidas endulzadas con azúcar y alcohol. Limite los azúcares añadidos a menos de 10 por ciento de las calorías que consume al día.

Estas son las porciones recomendadas para los alimentos con contenido alto de carbohidratos:

Verduras con alto contenido de almidón: 1 taza de puré de papas o camote (batata), 1 mazorca pequeña de maíz

Frutas: 1 fruta de tamaño mediano (como 1 manzana mediana o 1 naranja mediana), 1/2 taza de fruta congelada o picada, o 3/4 de taza de jugo de fruta.

Panes y cereales: 1 rebanada de pan de granos integrales; 1 onza o 2/3 de taza de cereal de granos integrales; 1/2 taza de arroz integral, pastas o cereal cocidos; 1/2 taza de frijoles, lentejas o arvejas secas cocidas.

Lácteos: 1 taza de leche descremada o baja en grasa u 8 onzas (240 ml aprox.) de yogur simple.

La guía nutricional mi plato recomienda llenar la mitad de su plato con frutas y verduras, y un tercio del plato con granos, de los cuales al menos la mitad deben ser granos integrales.

Este es un ejemplo de un menú de 2,000 calorías que incluye decisiones saludables sobre los carbohidratos:

DESAYUNO

1 taza de cereal de trigo desmenuzado, cubierta con 1 cucharada de uvas pasas y una taza de leche descremada

1 banano pequeño

1 huevo cocido

ALMUERZO

Emparedado de pavo ahumado, hecho con 2 onzas (aprox. 55 g) de pan de pita de trigo entero, 1/4 de taza de lechuga romana, 2 rodajas de tomate, 3 onzas (85 g) de pechugas de pavo ahumado en rodajas.

1 cucharadita de aderezo para ensaladas tipo mayonesa

1 cucharadita de mostaza amarilla

1 pera mediana

1 taza de jugo de tomate

CENA

5 onzas (140 g) de filete de punta de lomo asado

3/4 de taza de puré de camote (batata)

2 cucharaditas de margarina suave

1 taza de ensalada de espinaca

Panecillo de trigo integral de 2 onzas (aprox. 55 g)

1 cucharadita de margarina suave

1 taza de leche descremada

1 taza de puré de manzana sin endulzar

REFRIGERIO

1 taza de yogur natural bajo en grasa aderezado con fresas

Importancia médica de los carbohidratos

Bueno los carbohidratos son indispensables para nuestro ya que a través de las diferentes funciones como la energetica ayudan a que nuestro organismo se encuentre en perfecta homeostasis.

Pero cuando este equilibrio se desordena empiezan las enfermedades y la mas común es : diabetes mellitus

DIABETES MELLITUS

La diabetes mellitus es un grupo de enfermedades metabólicas caracterizadas por hiperglicemia, consecuencia de defectos en la secreción o en la acción de la insulina.

Existen dos tipos de diabetes: la tipo I y la tipo II

TRATAMIENTO:

El objetivo del tratamiento de la diabetes mellitus regular la glicemia, evitar las complicaciones agudas y las de largo plazo y reducir al máximo su progreso, conservando mejor la calidad de vida del paciente.

Para lograr lo anterior hay que apoyarse en un nutriologo, un psicólogo, un educador para la salud, en algunos casos trabajadores sociales además del médico clínico que sigue el caso.

La diabetes tipo 1 se debe tratar con insulina, dieta y ejercicio moderado, en la actualidad se prefiere lograr un equilibrio entre dosis de insulina, consumo de alimentos y actividad física, el tratamiento debe ser flexible e individualizado pero se basa en la necesidad de administrar insulina de acción rápida y corta previa a las comidas más importantes, además de insulina de acción prolongada para los requerimentos basales.

La administración de insulina tres o más veces al día se conoce como el tratamiento intensivo.

Carbohidratos de interés farmacológico 

El primer azúcar (glúcido) usado en terapéutica fue la heparina (década de 1930). La mayoría de los preparados continúan obteniéndose partiendo del intestino de bóvidos. Las primeras preparaciones eran muy heterogéneas porque cada fabricante tenía su propio procedimiento de aislamiento y purificación. Charles Best comenzó a usar preparados de heparina para transfusiones de sangre en una época inmediatamente anterior a la Segunda Guerra Mundial. Además, la heparina hizo factible el desarrollo de la hemodiálisis (1944); y, algunos años más tarde, la cirugía de by–pass. Sin embargo los preparados de heparina no solo variaban entre distintos fabricantes, sino incluso entre diferentes lotes de un mismo laboratorio. Ello generó la necesidad de una normalización, para lo cual se desarrolló un estándar internacional.

Numerosos microorganismos se sirven de azúcares para reconocer e interactuar con las células diana de los tejidos que infectan. Determinados fármacos contienen azúcares que compiten con los gérmenes limitando la extensión de la infección.

Este es el planteamiento actual del tratamiento de los procesos gripales. Los virus gripales interactúan con el ácido siálico (un azúcar) de las glucoproteínas que sobresalen de la bicapa lipídica que constituye la estructura básica de las membranas celulares.

La interacción del virus con los residuos de ácido siálico hace posible que el virus penetre al interior celular, requerimiento imprescindible para su replicación. Los nuevos viriones formados quedan atrapados uniéndose al ácido siálico, pero gracias a la enzima neuraminidasa, la unión entre los viriones y el ácido siálico se escinde y los nuevos viriones pueden infectar otras células, propagándose la infección. Dos medicamentos antigripales (Oseltamivir y Zanamivir) se unen al centro activo de la enzima neuraminidasa, impidiendo la escisión de las uniones entre los nuevos viriones y las moléculas de ácido siálico; se impide la liberación de nuevas partículas de virus; bloqueándose la extensión de la infección. A partir de su mecanismo de acción se comprende que la eficacia antigripal de estos medicamentos es mayor en las fases tempranas de la infección.

Otra importante molécula en la que los azúcares son fundamentales es la eritropoyetina. Tras la obtención de la proteína por ingeniería genética, ésta debía conjugarse, esto es, unirse químicamente a moléculas de azúcares (glucosilación), para ser clínicamente eficaz. Al comienzo, hasta el 80% de todo el producto final debía desecharse porque el proceso de glucosilación era incorrecto, y la glucoproteína obtenida era distinta de la eritropoyetina fisiológica. Este problema retrasó notablemente la comercialización de la primera eritropoyetina (epoetina–α).

Molécula de eritropoyetina.

               

Proteínas

Las proteínas

¿Qué son las proteínas?

Son grandes moléculas orgánicas compuestas por cuatro átomos: carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno (CHON), aunque algunas poseen también azufre y fósforo (CHONSP). Las proteínas son insolubles en agua y de estructura compleja, ya que cada una de ellas tiene una forma directamente relacionada con su función biológica. Las proteínas están conformadas por aminoácidos. Tan solo veinte aminoácidos diferentes se combinan para formar todas las variedades de proteínas existentes. Los aminoácidos pueden ser esenciales y no esenciales. Los esenciales, presentes en la carne y en algunos vegetales, tienen que ingresar con la dieta porque el organismo no los produce. Los aminoácidos no esenciales, en cambio, son elaborados por el organismo y también están en los alimentos.

Función

Las funciones de las proteínas son las siguientes:

• Las proteínas tienen una función defensiva, ya que crean los anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo son proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos ante posibles antígenos.
• Las proteínas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas están formados los siguientes compuestos: Hemoglobina, proteínas plasmáticas, hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las reacciones químicas que suceden en el organismo. Algunas proteínas como la ciclina sirven para regular la división celular y otras regulan la expresión de ciertos genes.
• Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas y numerosas. Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo.
• Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio osmótico. Es la conocida como función homeostática de las proteínas.
• La contracción de los músculos través de la miosina y actina es una función de las proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células constituyendo las miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos. En la función contráctil de las proteínas también está implicada la dineina que está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
• La función de resistencia o función estructural de las proteínas también es de gran importancia ya que las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos como el colágeno del tejido conjuntivo fibroso, reticulina y elastina elastina del tejido conjuntivo elástico. Con este tipo de proteínas se forma la estructura del organismo. Algunas proteínas forman estructuras celulares como las histonas, que forman parte de los cromosomas que regulan la expresión genética. Algunas glucoproteínas actuan como receptores formando parte de las membranas celulares o facilitan el transporte de sustancias. Si fuera necesario, las proteínas cumplen también una función energética para el organismo pudiendo aportar hasta 4 kcal. de energía por gramo. Ejemplos de la función de reserva de las proteínas son la lactoalbúmina de la leche o a ovoalbúmina de la clara de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del grano de trigo constituyendo estos últimos la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.
• Las proteínas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la hemoglobina y la mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos vertebrados y en los músculos respectivamente. En los invertebrados, la función de proteínas como la hemoglobina que transporta el oxígeno la realizas la hemocianina. Otros ejemplos de proteínas cuya función es el transporte son citocromos que transportan electrones e lipoproteínas que transportan lípidos por la sangre.

                       

                            Su estructura

Las proteínas poseen una estructura química central que consiste en una cadena lineal de aminoácidos plegada de forma que muestra una estructura tridimensional, esto les permite a las proteínas realizar sus funciones.

Representaciones de que son proteínas
En las proteínas se codifica el material genético de cada organismo y en él se especifica su secuencia de aminoácidos. Estas secuencias de aminoácidos se sintetizan por los ribosomas para formar las macromoléculas que son las proteínas.

Existen 20 aminoácidos diferentes que se combinan entre ellos de múltiples maneras para formar cada tipo de proteínas. Los aminoácidos pueden dividirse en 2 tipos: Aminoácidos esenciales que son 9 y que se obtienen de alimentos y aminoácidos no esenciales que son 11 y se producen en nuestro cuerpo.

La composición de las proteínas consta de carbono, hidrógeno, nitrógeno y oxígeno además de otros elementos como azufre, hierro, fósforo y cinc.

En las células, las moléculas orgánicas más abundantes que son las proteínas, constituyen más de el 50 % del peso seco de las mismas.


Las proteínas son el principal nutriente para la formación de los músculos del cuerpo.

Clasificación de las proteínas

Según su composición, las proteínas se pueden clasificar en dos tipos que son proteínas simples o proteínas conjugadas.

Por un lado tenemos las proteínas que son proteínas simples y son aquellas que, por hidrolisis, producen solamente µ-aminoácidos. Un ejemplo de proteína que es una proteína simple es la ubiquitina.
Por otro lado, están proteínas que son proteínas conjugadas. Estas proteínas contienen además de su cadena polipeptídica un componente que no es un aminoácido, denominado grupo prostético. Este componente puede ser un ácido nucleico, un lípido, un azucar o simplemente un ión inorgánico. Ejemplos de proteínas que son proteínas conjugadas son la mioglobina, la hemoglobina y los citocromos.
Según su forma, las proteínas se clasifican en dos tipos que son proteínas fibrosas y proteínas globulares.

Si en un tipo de proteínas hay una dimensión mayor que las demás de dice que son proteínas fibrosas. Es común que este tipo de proteínas, las proteínas fibrosas, tengan además funciones estructurales.

En las proteínas que son proteínas globulares su cadena polipeptídica se encuentra enrollada sobre sí misma. Esto da lugar a una estructura que es esférica y compacta en mayor o menor medida.

Proteínas simples
Estas proteínas se pueden clasificar en dos categorías según su forma.
Proteínas fibrosas
Como hebras, ya sean solas o en grupos
Generalmente poseen estructura secundaria
Insolubles en agua
Unidades estructurales o estructuras protectoras. Ex, la queratina en el cabello y la piel, algunas fibras vegetales, también en las cutículas. Además de algunos son de contracción como la miosina de los músculos y la elastina del tejido conjuntivo.

Proteínas globulares
Las proteínas globulares se dividen en seis categorías y, en general, estos son:
Casi redondeada en su contorno
Con la estructura terciaria o cuaternaria
En su mayoría solubles, si son pequeñas (disminuye la solubilidad y aumenta la coagulabilidad con el calor con aumento de tamaño), por ejemplo, las enzimas
La función enzimática y no enzimática.
Albúminas
Las moléculas grandes, solución de sal neutra, soluble en agua y se diluye, se coagula al calentarla. Por ejemplo, la beta-amilasa, la albúmina de huevo, la albúmina del suero sanguíneo, los granos de trigo (Triticum) y las semillas de ricino (Ricinus communis).

Globulinas
Las moléculas grandes, neutrales, solubles en agua salada, se coagulan al calentarse a altas temperaturas, por ejemplo, la a-amilasa, los anticuerpos en la sangre, las globulinas de suero, el fibrinógeno sanguíneo, los granos de trigo, semillas de ricino, mostazas, legumina y vicillin de los guisantes, el archin y cornarchin de los cacahuetes y la glicina de la soja.

Prolaminas
Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas y alcohol del 70-80%, por ejemplo, la gliadina de trigo, la cebada y herdein de zeína de maíz. Estos están casi ausente en dicotyle-dones.

Glutelinas
Insolubles en agua, pero solubles en un ácido débil o una base. Por ejemplo, el oryzenin de arroz y la hordenina en la cebada.

Histonas
Moléculas pequeñas con más proteínas básicas, solubles en agua, pero no se coagulan fácilmente por el calor, por lo general se encuentran asociadas con los ácidos nucleicos, como en nucleoproteínas.

Prolaminas
Contienen aminoácidos básicos, solubles en agua y no se coagulan con el calor.

Proteínas conjugadas
Estos complejos de proteínas y otras moléculas diferentes se pueden dividir en siete tipos:

1. Nucleoproteínas (proteínas + ácidos nucleicos) se encuentran en el núcleo (en su mayoría constituyen los cromosomas). Los ribosomas son partículas de ribonucleoproteínas en esencia.
2. Las lipoproteínas (proteínas + lípidos) se encuentran en las membranas y las superficies de la membrana y toman parte en la organización de la membrana y sus funciones.
3. Las glicoproteínas (proteínas + hidratos de carbono) juegan un papel importante en los sistemas de reconocimiento de las células y los mecanismos celulares de defensa contra los microorganismos. Se encuentran en la superficie de la membrana y en las paredes celulares.
4. Cromoproteínas (proteínas + pigmentos) que se encuentra en flavoproteína, la hemoglobina, chloroplastin (con clorofila en tilacoides).
5. Metaloproteínas son complejos de proteinas con elementos metálicos (Zn, Mn, Cu, Fe) como el Fe de la ferritina.
6. Mucoproteínas (proteínas + muoild) están presentes en la saliva (mucina por ejemplo).
7. Fosfoproteínas (proteína + fosfato) están presentes en la leche (por ejemplo, caseína), huevo (por ejemplo, vitelina), etc.

Propiedades

Las dos propiedades principales de las proteínas, que permiten su existencia y el correcto desempeño de sus funciones son la estabilidad y la solubilidad.

La primera hace referencia a que las proteínas deben ser estables en el medio en el que estén almacenadas o en el que desarrollan su función, de manera que su vida media sea lo más larga posible y no genere contratiempos en el organismo.

En cuanto a la solubilidad, se refiere a que cada proteína tiene una temperatura y un pH que se deben mantener para que los enlaces sean estables.


Las proteínas tienen también algunas otras propiedades secundarias, que dependen de las características químicas que poseen. Es el caso de la especificidad (su estructura hace que cada proteína desempeñe una función específica y concreta diferente de las demás y de la función que pueden tener otras moléculas), la amortiguación de pH (pueden comportarse como ácidos o como básicos, en función de si pierden o ganan electrones, y hacen que el pH de un tejido o compuesto del organismo se mantenga a los niveles adecuados) o la capacidad electrolítica que les permite trasladarse de los polos positivos a los negativos y viceversa.

Noticias e investigaciones acerca de las proteínas

Las proteínas y autismo

Los científicos han descubierto cómo las mutaciones en dos proteínas pueden provocar autismo.

Han demostrado una proteína aumenta la excitabilidad de las células nerviosas, mientras que el otro tipo de proteína inhibe la actividad celular. El equipo de la Universidad de Texas encontró que en circunstancias normales, las proteínas se contrapesan.

Entender cómo funciona el cerebro autista es diferente del cerebro normal, tendrá importantes implicaciones para la educación y la intervención.

Los resultados sugieren una nueva teoría de que el autismo implica un desequilibrio entre la excitación y conexiones inhibitorias entre las células nerviosas. Las proteínas, que sirven para vincular físicamente las células nerviosas entre sí, fueron descubiertas por el equipo de la Universidad Southwestern Medical Center hace más de una década.

Sin embargo, hasta que el último estudio de su función exacta se había claro, el investigador Dr. Ege Kavalali dijo: "Las mutaciones en estas proteínas han sido vinculadas a determinadas variedades de autismo." Este trabajo ofrece una clara idea de cómo funcionan las proteínas. Nunca podremos diseñar una estrategia terapéutica sin saber qué hacen estas mutaciones".

Uniones entre las células
Las proteínas neuroligin-1 y neuroligin-2 crean una unión o sinapsis entre las células nerviosas, lo que les permite hacer conexiones entre ellas. En estudios en ratas los investigadores mostraron que el aumento de los niveles de ambas proteínas en las células nerviosas condujo a la creación de sinapsis adicionales.

La proteína neuroligin-1 se asoció con las conexiones excitatorias y la proteína neuroligin-2, con conexiones inhibitorias. Cuando se presentó una forma mutante de la proteína neuroligin-1 que se cree que portan algunas personas con autismo, el número de sinapsis se redujo de manera espectacular y las células se convirtieron en mucho menos excitables.

Sólo un número relativamente pequeño de las sinapsis con las que los niños nacidos sobreviven hasta la edad adulta, con los que están inactivos se sacrificaron durante la infancia. Las últimas investigaciones indican que con una forma mutante de la proteina neuroligin se puede reducir el número de sinapsis que se desarollan en la edad adulta.

Esto podría obstaculizar la capacidad de las células nerviosas para que realicen sus conexiones habituales y puede provocar el déficit observado en las personas con autismo, lo que afecta a la forma en que una persona se comunica e interactúa con otras personas.

El autismo y las proteínas
Las personas con autismo pueden tener dificultades relacionadas con la comprensión de los sentimientos de los demás. Para algunos, esto puede hacer que sea difícil de desarrollar amistades, y tener sentido del mundo en general.

El autismo a menudo también se asocia con problemas de aprendizaje. El profesor Simon Baron-Cohen, director del Centro de Investigación de Autismo en la Universidad de Cambridge, dijo que la investigación del papel de la neuroligins era importante en el autismo.

Dijo: "Necesitamos saber más sobre los genes que codifican para neuroligins, y la neuroligins misma, a fin de establecer si juegan un papel específico en la causa del espectro de autismo y las condiciones en las que se produce. "Entender cómo el cerebro autista es diferente del cerebro normal, tendrá importantes implicaciones para la educación y la intervención".

Estructura de proteínas con modelos 

Un diluvio de datos está saliendo de la investigación del genoma, incluyendo datos sobre la secuencia de las proteínas.

Para ayudar a mantener el ritmo de este flujo de conocimiento, científicos, informáticos, biofísicos y bioquímicos de todo el mundo han estado desarrollando tecnologías avanzadas para ayudar a obtener rápidamente y con precisión la estructura tridimensional de las proteínas a partir de estos datos.

Predecir la estructura de las proteínas para determinar sus funciones
En una competición que se le ha llamado "Juegos Olímpicos de predicción de estructura de proteínas", dos equipos de científicos de la Universidad de Missouri fueron clasificados entre los mejores del mundo.

Sus nuevos servidores de predicción de estructuras de proteínas, más rápidos y más exactos ayudarán a los científicos a determinar mejor las funciones de las proteínas en las células.

Las proteínas realizan muchas funciones en las células. Algunas proteínas hacen que el cabello sea fuerte y flexible, mientras que otras ayudan a digerir los alimentos contribuyen a casi todas las funciones necesarias para la vida.

La función de una proteína está determinada por su compacta forma tridimensional dictada por una secuencia única de aminoácidos codificados por el genoma. Si una proteína se deforma o desplaza, deja de funcionar correctamente. En los seres humanos, la acumulación de proteínas mal plegadas (misfolded) está vinculada a una serie de trastornos, incluyendo la enfermedad de Parkinson, el cáncer y la diabetes.

"Dada la importancia de la estructura de la proteína en todos los procesos biológicos, la capacidad de predecir con precisión la estructura de la proteína a partir de la secuencia de datos es uno de los problemas más difíciles de la biología de hoy", dijo Jianlin Cheng, profesor auxiliar de ciencias de la computación en la Facultad de Ingeniería de Universidad de Missouri.

Modelos de proteínas
También es un problema que puede resolverse con las simulaciones se ejecutan en los servidores informáticos. Ahora, los grupos de investigación de todo el mundo están en una carrera para ver quién puede desarrollar el mejor servidor.

La evaluación crítica de las técnicas de predicción de estructura de las proteínas una competición que se trata del diseño del modelo de proteínas por grupos de todo el mundo para ver cual es el método más se aproxima a las estructuras de determinadas proteínas en el laboratorio. El objetivo es proporcionar una rigurosa prueba de precisión de cálculo de los actuales métodos de predicción de la estructura de la proteína.


Actualmente se están realizando investigaciones basándose en un juego de proteínas. Se trata de un juego online multijugador en el que los participantes hacen pruebas de plegado de proteínas que se utilizarán para descubrir nuevas funciones de las proteínas.

Proteína de la leche asociada con enfermedades

Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos que tienen muchas ramas que salen de la cadena principal. La beta caseína es una cadena con 229 aminoácidos y la prolina en el número 67, al menos en las vacas antiguas, llamadas A2. Estas incluyen vacas Guernsey, Jersey, Asiática y Africana. Las vacas que tienen esta beta caseína mutada son las vacas A1. Estas son razas históricamente más recientes, como las vacas Holstein y Friesian.


La cadena proveniente de esta histidina es un fragmento de proteína conocido como beta casomorfina 7 (BCM 7). Los efectos negativos de este fragmento pueden ser devastadores ya que este es un poderoso opiáceo o narcótico además de un oxidante.

Enfermedades producidas por la proteína beta casomorfina 7
Según explica Woodford, que ha estado examinando estudios de población e investigaciones con animales y humanos, la proteína beta casomorfina 7 está asociada con la intolerancia a la leche y varias enfermedades autoinmunes como la diabetes de tipo 1, diabetes que suele aparecer en la infancia o la pubertad. En la gente que padece diabetes de tipo 1, el cuerpo destruye sus propias células de insulina.

La proteína beta casomorfina se ha mostrado como causa de deterioro neurológico en animales y gente, en particular en gente que padece autismo y esquizofrenia. Esto también interfiere con la respuesta inmunitaria. Se ha comprobado que la aplicación de esta proteína puede provocar diabetes tipo 1 en animales. La proteína beta casomorfina provoca inflamación de los vasos sanguíneos, y se asocia selectivamente a las células epiteliales en membranas mucosas como la nariz y la garganta, donde pueden estimular las secreciones de las mucosas.

Leche de vaca de tipo A2 y leche de vaca de tipo A1
Las proteínas de la leche dependen del tipo de vaca
Hay una diferencia importante entre la proteína humana beta caseína y la beta caseína producida por las vacas de tipo A1. La beta caseína humana es más parecida a la del tipo A2, lo que quiere decir que la leche humana libera mucha menos beta casomorfina que la liberada en la leche A1. Investigadores de Nueva Zelanda haciendo pruebas con leche humana, encontraron que en ella había menos del 1% de proteína beta casomorfina 7 en comparación con la que existe en la misma cantidad de leche de una vaca A1. Esto significa que los efectos narcóticos de la leche humana para alimentar a los bebés son menores que una centésima de los producidos por la leche A1.

Cómo actúa la proteína beta casomorfina 7 de la leche
Cuando esta proteína se libera en el intestino, debería ser difícil que atravesara la pared intestinal y pasara al flujo sanguíneo ya que es una molécula bastante grande. Pero en la gente que tiene fugas intestinales puede pasar fácilmente a través de la pared intestinal y entrar en el flujo sanguíneo. El Doctor Woodford explica que puede detectarse un incremento de estas proteínas en la orina. Según él, hay una clara evidencia de que la gente con úlceras de estómago o enfermedad celiaca no tratada, también puede absorber la proteína beta casomorfina 7 de esta forma. Los bebés también pueden absorberla también de esta manera ya que sus paredes intestinales permiten pasar grandes moléculas fácilmente al flujo sanguíneo. Esa es la forma en que son capaces de absorber el calostro de su madre.

Las proteínas de la leche materna son las más recomendables para la alimentación del bebéEsta susceptibilidad de los bebés a los efectos de la proteína beta casomorfina 7 hace que los productos de leche infantil de fórmula A1 vacas muy mala elección. Opioides como la proteína beta casomorfina 7 reducen el paso a través del tracto digestivo tal y como explica el Dr. Woodford, esta es la causa de que los bebés alimentados con productos basados en leche de vaca en lugar de leche humana sean susceptibles de paceder estreñimiento. Woodford sugiere la posibilidad de que esta reducción de paso a través del sistema digestivo que provoca la leche de vaca de tipo A1 puede incrementar la intolerancia a la lactosa.
Según Woodford, una temprana y prolongada exposición a la proteína beta casomorfina 7 por la ingesta de alimentos infantiles puede suponer una mayor probabilidad de padecer autismo y síndrome de Asperger además del resto de enfermedades que pueden resultar, lo cual está impulsando la investigación sobre el tema. Hasta que esté completada la investigación, sugiere que las madres den el pecho a sus bebés el mayor tiempo posible e insisten en usar sustitutos de la leche materna basados en leche de vacas de tipo A2.

Las razones de la mutación que produce la proteína beta casomorfina 7 son desconocidas y han ocurrido hace varios miles de años. El gen de la beta caseína A1 se extiende rápidamente en muchos países del mundo occidental.

Productos con leche de vacas A2 y alternativas.
No se sabe si la proteína beta casomorfina 7 puede ser un problema en el queso, helados, yogurt, leche u otros productos lácteos. En Francia no se aceptó la A1 razas de vacas y los quesos franceses se hacen con leche A2. En los EE.UU. sólo hay una factoría de lácteos con vacas A2 hasta la fecha, que se encuentra en Nebraska Firth.

Se desconocen los efectos de la proteína beta casomorfina 7 en otros lácteos

La absorción de esta proteína es mucho menor en las personas con tractos digestivos sanos, lo que sugiere que mantener una salud digestiva debería ser una prioridad por todos los que beban leche en paises con mayoría de vacas A1. Una de las mejoras formas de conseguir esto es con el consumo diario de alimentos probióticos. Como alternativa, también podemos usar leche de cabra que es de tipo A2.

Proteinuria y riesgo de embolia

Recientes investigaciones sugieren que los niveles altos de una proteína en la orina están asociados con la aparición de coágulos de sangre en las venas o en los pulmones (tromboembolismo venoso o TEV). El tipo de proteínas en la orina que está relacionado con estas afecciones es la proteína albúmina.

La incidencia global de tromboembolismo venoso en los países desarrollados es de aproximadamente 0,15 por ciento por año, variando desde menos de 0,005 por ciento en personas menores de 15 años hasta el 0,5 por ciento a los 80 años de edad.

Factores de riesgo conocidos de tromboembolismo venoso incluyen estasis, una ralentización del flujo normal de la sangre y cambios en la composición de la sangre. Sin embargo, en el 50 por ciento de casos de tromboembolismo venoso, ninguno de los factores de riesgo están presentes, de acuerdo con información de antecedentes en la investigación.

El exceso de esta proteína en la orina (la albúmina), conocido como microalbuminuria (entre 30 y 300 mg de proteína albúmina en la orina durante 24 horas de recogida de orina) se asocia con cambios en los niveles de varias proteínas de coagulación. El efecto de los trastornos de la coagulación es más evidente en el desarrollo de TEV que de tromboembolismo arterial (formación de un coágulo de sangre en el sistema arterial). “Por lo tanto, en teoría, es probable que exista una relación entre la microalbuminuria y TEV, sin embargo, este tema todavía no se ha investigado”, según han escrito los autores.

Péptidos

Los péptidos

Unión peptídica

La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida origina los péptidos. En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua (Figura de la izquierda). Cuando los AA se encuentran formando parte de una cadena polipeptídica se suelen denominar residuos, para diferenciarlos de su forma libre.

Cuando el péptido está formado por menos de 15 AA se trata de un oligopéptido (dipéptido, tripéptido, etc.). Cuando contiene entre 15 y 50 AA se trata de un polipéptido y si el número de AA es mayor, se habla de proteínas. En los seres vivos se pueden encontrar proteínas formadas por más de 1000 AA.

Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre habrá un grupo NH2 que no ha reaccionado (el extremo amino) y un grupo COOH que tampoco ha reaccionado (el extremo carboxilo).

La formación de los enlaces peptídicos da lugar a la cadena principal o esqueleto de la proteína, en la que la unidad repetitiva básica está formada por el -NH- (del grupo amino), el Ca (con su hidrógeno y su cadena lateral) y el -CO- del grupo carboxilo (recuadro de color morado en la figura superior). A partir del esqueleto se proyectan las cadenas laterales, responsables de sus propiedades químicas.

A la hora de nombrar un oligopéptido se considera como AA principal al que conserva el grupo carboxilo. El resto de los AA se nombran como sustituyentes, comenzando por el AA que ocupa el extremo amino. Por ejemplo, el tripéptido de la figura superior es Ser-Tyr-Cys se denominará seril-tirosil-cisteína.

Para nombrar polipéptidos y proteínas, se recurre a nombres triviales que, en la mayoría de los casos, hacen referencia a su función.

Se denomina secuencia de un péptido o de una proteína al orden de los AA que lo integran. La secuencia viene determinada por:

1.- qué AA forman del péptido o proteína

2.- el orden en que están ensamblados

Los términos polipéptido y proteína no siempre son equivalentes, puesto que algunas proteínas están formadas por más de una cadena polipeptídica. Es el caso de la hemoglobina (Figura de la izquierda). En este caso:
Cada polipeptído no se considera como una proteína, sino como una subunidad de una proteína, y está representado de un color distinto en la figura

el término proteína se refiere a la asociación funcional de las 4 subunidades.

Oligopéptido (tetrapéptido)

Los péptidos (del griego πεπτός, peptós, digerido) son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos.

Los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y son responsables por un gran número de funciones, muchas de las cuales todavía no se conocen.La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido, y si el número es alto, a una proteína, aunque los límites entre ambos no están definidos. Orientativamente:

Oligopéptido: de 2 a 10 aminoácidos.

Polipéptido: entre 10 y 100 aminoácidos.

Proteína: más de 50 aminoácidos. Las proteínas con una sola cadena polipeptídica se denominan proteínas monoméricas, mientras que las compuestas de más de una cadena polipeptídica se conocen como proteínas multiméricas.

Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen menos de diez mil o doce mil Daltons de masa) y que las proteínas pueden estar formadas por la unión de varios polipéptidos y a veces grupos prostéticos. Un ejemplo de polipéptido es la insulina, compuesta por 51 aminoácidos y conocida como una hormona de acuerdo a la función que tiene en el organismo de los seres humanos.

El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal.

Para nombrar un péptido se empieza por el aminoácido que porta el grupo –NH2 terminal, y se termina por el aminoácido que porta el grupo -COOH. En el sistema clásico cada aminoácido se representa por tres letras, y en el moderno, impuesto por la genética molecular, por una letra. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina, Ala-Ser, o AS.

Comportamiento ácido-base de los péptidos

Puesto que tienen un grupo amino terminal y un carboxilo terminal, y pueden tener grupos R ionizables, los péptidos tienen un comportamiento ácido-base similar al de los aminoácidos.

Los péptidos, al igual que aminoácidos y proteínas son biomoléculas con un carácter anfótero que permiten la regulación homeostática de los organismos.

Es de destacar este comportamiento en las enzimas, péptidos que funcionan como catalizadores biológicos de las reacciones metabólicas, ya que tienen una capacidad de funcionamiento dentro de ciertos niveles de pH. En caso de superarse se produce una descompensación de cargas en la superficie de la enzima, que pierde su estructura y su función

Reacciones químicas de los péptidos


Son las mismas las de los aminoácidos, es decir, las que den respectivamente sus grupos amino, carboxilo y R. Estas reacciones (sobre todo las del los grupos amino y carboxilo) se han empleado para secuenciar péptidos.

Funciones de los péptidos

En los animales superiores llama la atención el hecho de cómo unos pocos AA que no presentan actividad alguna en forma aislada son capaces de desencadenar respuestas biológicas tan intensas. Los péptidos se producen generalmente mediante la hidrólisis de proteínas precursoras, aunque en hongos y bacterias existen sistemas de síntesis peptídica no ribosómica, en los cuales los AA son activados a través de una vía diferente.


Entre las funciones biológicas más importantes que realizan los péptidos podemos destacar las siguientes:

Agentes Vasoactivos

El agente hipertensor más potente que se conoce es la angiotensina II, un octapéptido que se origina mediante la hidrólisis de una proteína precursora que se llama angiotensinógeno, y que no tiene actividad vasopresora.


Otros péptidos son agentes hipotensores (tienen actividad vasodilatadora). Uno de los mejor conocidos es la bradiquinina, un nonapéptido que se origina mediante la hidrólisis de una proteína precursora que se llama quininógeno. En la figura inferior se omiten los dobles enlaces de la bradiquinina.

Hormonas

Las hormonas son señales químicas que ejercen su acción sobre órganos y tejidos situados lejos del lugar donde se han sintetizado. Muchas hormonas tienen estructura peptídica, como por ejemplo:

Oxitocina: nonapéptido (CYIQNCPLG) segregado por la hipófisis. Provoca la contracción uterina y la secreción de leche por la glándula mamaria, facilitando el parto y la alimentación del recién nacido
Vasopresina: nonapéptido (CYFQNCPRG) que induce la reabsorción de agua en el riñón (también se llama hormona antidiurética)
Somatostatina: tetradecapéptido que inhibe la liberación de la hormona del crecimiento
Insulina: Hormona compuesta por 51 AA sintetizada en el páncreas. Estimula la aborción de glucosa por parte de las células. Su ausencia es causa de diabetes. La insulina fue el primer péptido que se secuenció por métodos químicos. Por ese trabajo, Frederick Sanger recibió el Nobel de Química en 1958. Está formada por dos cadenas polipeptídicas unidas entre sí mediante tres puentes disulfuro (en color amarillo en la figura de la tabla inferior)

Glucagón: Hormona compuesta por 29 AA liberada por el páncreas cuando los niveles de azúcar en sangre son altos. Hace que en el hígado, el glucógeno se hidrolice para generar glucosa. Sus efectos son los contrarios a los de la insulina.

Neurotransmisores

Los neurotransmisores son señales químicas producidas en un terminal nervioso presináptico, y que a través de un receptor específico ejercen su acción sobre la neurona post-sináptica (figura de la derecha). Son neurotransmisores peptídicos las encefalinas (pentapéptidos), la b- endorfina (de 31 aminoácidos) y la sustancia P (undecapéptido).

Antibióticos

La valinomicina y la gramicidina S son dos péptidos cíclicos con acción antibiótica. Los dos contienen aminoácidos de la serie D, además de otros aminoácidos no proteicos.


La valinomicina es un ionóforo: es capaz de transportar iones potasio (en color verde en la figura) a través de las membrana biológicas.

Antioxidantes

El glutation (H-g-Glu-Cys-Gly-OH) es un tripéptido que actúa como antioxidante celular. Reduce las especies reactivas del oxígeno (como el peróxido de H) gracias a la enzima glutatión peroxidasa, la cual cataliza la siguiente reacción:

H2O2 + 2GSH --> GSSG + 2 H2O

Proteínas 

Los péptidos son moléculas más comúnmente conocidas como proteínas. Según el libro "Principios de Bioquímica," todos los péptidos están compuestos de aminoácidos químicamente unidos entre sí. Los péptidos varían en tamaño de dos aminoácidos - dipéptidos - a miles de aminoácidos o polipéptidos. La función de un péptido se determina por su secuencia de ácido tamaño y amino.

Los transportistas 

Todas las células tienen una membrana protectora que previene la mayoría de las sustancias de pasar fácilmente en la célula. Según el libro "Nutrición avanzada y el metabolismo humano," algunos péptidos actúan como transportadores que permiten selectivamente a determinadas sustancias que pasan a la célula a través de la membrana celular. Por ejemplo, los transportadores de glucosa son necesarias para la glucosa para viajar desde la sangre en el músculo u otras células para ser utilizado para la energía. Del mismo modo, los productos de desecho celulares pueden salir de la célula a través de ciertos transportadores de péptidos.

Enzimas 

Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones metabólicas. De acuerdo con los "Principios de Bioquímica," la mayoría de las enzimas son péptidos. Cientos de enzimas se encuentran en todo el cuerpo para acelerar reacciones implicadas en muchos procesos. Estos procesos incluyen la digestión de alimentos, producción de energía y síntesis de los componentes celulares.

Estructura 

De acuerdo con "Nutrición avanzada y el metabolismo humano," péptidos también funcionan como elementos estructurales del cuerpo. Por ejemplo, la actina y la miosina péptidos son importantes componentes estructurales del músculo. Los péptidos también contribuyen a la forma del hueso y la fuerza. Ósea y muscular no sólo proporcionan estructura al cuerpo, pero también están involucrados en el movimiento y proporcionan una protección a los órganos internos.

Péptidos: el nuevo ingrediente 'it

En los últimos años, la utilización de péptidos cortos como ingredientes activos en Dermatología Cosmética ha supuesto una verdadera revolución en el tratamiento de los diferentes tipos de arrugas: Arrugas de expresión, ligadas a la contracción muscular, arrugas fotoinducidas, producidas por la acción de la radiación UVA y UVB sobre nuestra piel, arrugas fisiológicas y metabólicas, consecuencia de procesos de envejecimiento celular que implican la degradación de las proteínas estructurales de la piel. 

Los péptidos son moléculas que surgen de la unión de dos o más aminoácidos que se enlazan mediante los llamados enlaces peptídicos, de ahí su nombre. Estas moléculas se encuentran habitualmente en la naturaleza. Dependiendo del número de aminoácidos unidos por esos enlaces, los péptidos se denominan oligopéptidos (menos de 15 uniones, y dentro de este grupo hay pentapéptidos, hexapéptidos…), polipéptidos (entre 15 y 50) o pasan, cuando hay más de 50, a ser denominados proteínas. 

Las tareas de los péptidos son muy variadas. Pueden tener funciones antibióticas, hormonales o funcionar como neurotransmisores, como por ejemplo para avisar de que hay que producir unas determinadas sustancias sanadoras cuando la piel se daña, consiguen reducir el deterioro causado por los rayos solares y pueden actuar como antioxidantes en el organismo. 


Sin embargo, a partir de cierta edad (principalmente desde los 30 años) la piel deja de funcionar de un modo tan activo, y su actividad regeneradora empieza a disminuir, una disminución que se acelera cuando el cuerpo alcanza los 40 años. El colágeno y la elastina se deterioran y los fibroblastos pierden actividad. Por tanto, la piel va perdiendo firmeza, aparecen líneas de expresión, arrugas profundas… Precisamente los péptidos pueden ayudar a que la piel produzca otra vez las sustancias que necesita (como el colágeno, fundamental para la elasticidad) para mantenerse firme y con buen aspecto. Nos sirven para luchar de forma muy eficaz contra dicho envejecimiento cutáneo corrigiendo las arrugas de expresión tan difíciles de disimular. Cada vez que reímos, lloramos, parpadeamos, etc… la piel se somete a micro-tensiones y a medida que pasan los años la dermis se vuelve menos elástica y más sensible a las contracciones y estiramientos a los que se ve expuesta, con lo que se van formando las conocidas arrugas de expresión faciales (código de barras, contorno de ojos, comisura de los labios, etc), acentuándose con el paso de los días y dejando una marca cada vez más profunda y difícil de remediar.